Belser, Kirsten. Peptid-Metall Wechselwirkungen : Anwendung selektiver Bindung zur Esterhydrolyse und Bildung von Silber-Nanopartikeln. 2008, Doctoral Thesis, University of Basel, Faculty of Science.
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Official URL: http://edoc.unibas.ch/diss/DissB_8200
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Abstract
In der vorliegenden Arbeit wird im ersten Teil die Hydrolyse eines Phosphatesters durch
hydrolytisch aktive Tripeptide gezeigt. Diese Histidin-haltigen Peptide wurden mit Hilfe einer
kombinatorischen Split-und-Mix Peptidbibliothek identifiziert. Die Bibliothek bestand
abwechselnd aus den Aminosäuren der katalytischen Triade (Asp, Ser, His) von
Serinproteasen und Linker-Motiven, die sowohl flexibel als auch strukturdirigierend sind. Die
Hydrolyse wird mit Histidin-haltigen Peptiden und durch Zugabe von verschiedenen
Metallsalz-Lösungen verwirklicht.
Im zweiten Teil der Arbeit wurde kombinatorische Chemie zur Identifkation von Peptiden
verwendet, die selektiv Ag+-Ionen binden. Diese Komplexierung ermöglichte eine Reduktion
von Ag+ mittels Licht oder Ascorbat und erlaubte somit die Herstellung von Silber-
Nanopartikeln auf der Festphasen-Oberfläche. Dabei gelang es Peptidsequenzen zu
identifizieren, welche die Bildung unterschiedlich großer Silber-Nanopartikel auf den
Festphasen-Oberflächen induzieren. Desweiteren konnte eine Wachstumshemmung des
Bakteriums Staph. epidermidis durch ein bestimmtes festphasengebundenes Peptid, welches
mit Silber-Nanopartikeln bedeckt war, beobachtet werden. Mit diesem Peptid gelang es auch,
in Lösung Silber-Nanopartikel herzustellen, die mit Hilfe von UV-Vis Spektroskopie
beobachtet werden konnten.
Im letzten Teil der Arbeit werden wasserlösliche Diketopiperazin-Rezeptoren untersucht, die
basische Tripeptide selektiv in wässrigen Lösungen binden. Der Farbstoff Dispersrot oder
zumindest einzelne in ihm enthaltene Strukturfragmente spielen für die Wechselwirkung eine
wichtige Rolle. Um deren Einfluß näher zu untersuchen, wurden neue wasserlösliche
Rezeptoren hergestellt, die verschiedene Strukturfragmente des Dispersrot enthalten und
deren Bindungseigenschaften untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass der Austausch von
Dispersrot durch weniger aromatische, jedoch stets hydrophobe Bausteine zu einem
erheblichen Bindungsverlust führt.
hydrolytisch aktive Tripeptide gezeigt. Diese Histidin-haltigen Peptide wurden mit Hilfe einer
kombinatorischen Split-und-Mix Peptidbibliothek identifiziert. Die Bibliothek bestand
abwechselnd aus den Aminosäuren der katalytischen Triade (Asp, Ser, His) von
Serinproteasen und Linker-Motiven, die sowohl flexibel als auch strukturdirigierend sind. Die
Hydrolyse wird mit Histidin-haltigen Peptiden und durch Zugabe von verschiedenen
Metallsalz-Lösungen verwirklicht.
Im zweiten Teil der Arbeit wurde kombinatorische Chemie zur Identifkation von Peptiden
verwendet, die selektiv Ag+-Ionen binden. Diese Komplexierung ermöglichte eine Reduktion
von Ag+ mittels Licht oder Ascorbat und erlaubte somit die Herstellung von Silber-
Nanopartikeln auf der Festphasen-Oberfläche. Dabei gelang es Peptidsequenzen zu
identifizieren, welche die Bildung unterschiedlich großer Silber-Nanopartikel auf den
Festphasen-Oberflächen induzieren. Desweiteren konnte eine Wachstumshemmung des
Bakteriums Staph. epidermidis durch ein bestimmtes festphasengebundenes Peptid, welches
mit Silber-Nanopartikeln bedeckt war, beobachtet werden. Mit diesem Peptid gelang es auch,
in Lösung Silber-Nanopartikel herzustellen, die mit Hilfe von UV-Vis Spektroskopie
beobachtet werden konnten.
Im letzten Teil der Arbeit werden wasserlösliche Diketopiperazin-Rezeptoren untersucht, die
basische Tripeptide selektiv in wässrigen Lösungen binden. Der Farbstoff Dispersrot oder
zumindest einzelne in ihm enthaltene Strukturfragmente spielen für die Wechselwirkung eine
wichtige Rolle. Um deren Einfluß näher zu untersuchen, wurden neue wasserlösliche
Rezeptoren hergestellt, die verschiedene Strukturfragmente des Dispersrot enthalten und
deren Bindungseigenschaften untersucht. Es konnte gezeigt werden, dass der Austausch von
Dispersrot durch weniger aromatische, jedoch stets hydrophobe Bausteine zu einem
erheblichen Bindungsverlust führt.
Advisors: | Wennemers, Helma |
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Committee Members: | Fromm, Katharina M. and Mayor, Marcel |
Faculties and Departments: | 05 Faculty of Science > Departement Chemie > Former Organization Units Chemistry > Bioorganische Chemie (Wennemers) |
UniBasel Contributors: | Wennemers, Helma and Mayor, Marcel |
Item Type: | Thesis |
Thesis Subtype: | Doctoral Thesis |
Thesis no: | 8200 |
Thesis status: | Complete |
Number of Pages: | 313 |
Language: | German |
Identification Number: |
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edoc DOI: | |
Last Modified: | 22 Jan 2018 15:50 |
Deposited On: | 13 Feb 2009 16:21 |
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